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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr">Acyl-CoA-Synthetase-Familienmitglied 3 (ACSF3) ist ein <a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">mitochondriales</a> <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a>, das beim Menschen durch das <a href="Gen" title="Gen">Gen</a> ACSF3 kodiert wird.<a href="#cite_note-:0-1">[1]</a> Es wird für den Abbau von <a href="Malons%C3%A4ure" title="Malonsäure">Malonsäure</a> und <a href="Methylmalons%C3%A4ure" title="Methylmalonsäure">Methylmalonsäure</a> benötigt und liefert den <a href="Pr%C3%A4kursor" title="Präkursor">Vorläufer</a> für die <a href="Mitochondriale_Fetts%C3%A4uresynthese" class="mw-redirect" title="Mitochondriale Fettsäuresynthese">mitochondriale Fettsäuresynthese</a> (mtFAS) und die mitochondriale <a href="Lysinmalonylierung" title="Lysinmalonylierung">Lysinmalonylierung</a>.<a href="#cite_note-:17-2">[2]</a><a href="#cite_note-:12-3">[3]</a> Das Enzym gehört zur Familie der <a href="Acyl-CoA-Synthetase" title="Acyl-CoA-Synthetase">Acyl-CoA-Synthetasen</a>.<a href="#cite_note-:9-4">[4]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Struktur">Struktur</h2></div>

Das Gen ACSF3 befindet sich auf dem <a href="Chromosom_16_(Mensch)" title="Chromosom 16 (Mensch)">Chromosom 16</a> am <a href="Genlocus" title="Genlocus">Locus</a> q24.3.<a href="#cite_note-:10-5">[5]</a> Es umfasst 14 <a href="Exon" title="Exon">Exons</a> und erzeugt vier <a href="Alternatives_Splei%C3%9Fen" title="Alternatives Spleißen">alternativ gespleißte</a> <a href="MRNA" title="MRNA">mRNAs</a>, die zwei <a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a> des ACSF3-<a href="Protein" title="Protein">Proteins</a> kodieren:<a href="#cite_note-:10-5">[5]</a><a href="#cite_note-:11-6">[6]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Isoform_1">Isoform 1</h3></div>

Drei <a href="Alternatives_Splei%C3%9Fen" title="Alternatives Spleißen">Transkriptvarianten</a> kodieren für ein 576 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> langes Protein mit einer Masse von etwa 64,1 <a href="KDa" class="mw-redirect" title="KDa">kDa</a>, das eine vorhergesagte <a href="N-Terminus" title="N-Terminus">N-terminale</a> mitochondriale Zielsequenz (MTS) besitzt, die je nach Vorhersagemethode die ersten 58 oder 83 Aminosäurereste umfasst.<a href="#cite_note-:10-5">[5]</a><a href="#cite_note-:2-7">[7]</a><a href="#cite_note-:14-8">[8]</a><a href="#cite_note-:15-9">[9]</a> Experimentelle Studien bestätigten, dass das reife Protein in der <a href="Mitochondrium#Matrix" title="Mitochondrium">mitochondrialen Matrix</a> verortet ist.<a href="#cite_note-:4-10">[10]</a><a href="#cite_note-:12-3">[3]</a>

Beobachtete <a href="Posttranslationale_Modifikation" title="Posttranslationale Modifikation">posttranslationale Modifikationen</a>:

<ul><li><a href="Acetylierung" title="Acetylierung">Acetylierung</a> an <a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a>rest 565 (K565)<a href="#cite_note-:8-11">[11]</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Isoform_2">Isoform 2</h3></div>

Eine einzelne Transkriptvariante kodiert für ein kürzeres Protein mit 311 Aminosäuren, das die <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a> an einem stromabwärts gelegenen <a href="Startcodon" title="Startcodon">Startcodon</a> relativ zu Isoform 1 beginnt.<a href="#cite_note-:11-6">[6]</a><a href="#cite_note-:10-5">[5]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Reaktion">Reaktion</h2></div>

ACSF3 unterscheidet sich von <a href="Acyl-CoA-Synthetase" title="Acyl-CoA-Synthetase">Acyl-CoA-Synthetasen</a>, die <a href="Fetts%C3%A4uren" title="Fettsäuren">Fettsäuren</a> aktivieren, durch seine Präferenz für die <a href="Dicarbons%C3%A4uren" title="Dicarbonsäuren">Dicarbonsäuren</a> Malonsäure und Methylmalonsäure, die es in die <a href="Thioester" title="Thioester">Thioester</a> <a href="Malonyl-CoA" title="Malonyl-CoA">Malonyl-CoA</a> und <a href="Methylmalonyl-CoA" title="Methylmalonyl-CoA">Methylmalonyl-CoA</a> umwandelt.<a href="#cite_note-:4-10">[10]</a><a href="#cite_note-:15-9">[9]</a> <a href="Lignocerins%C3%A4ure" title="Lignocerinsäure">Lignocerinsäure</a> (C24) wurde als weiteres <a href="Substrat_(Biochemie)" title="Substrat (Biochemie)">Substrat</a> beschrieben, wobei <a href="In_vitro" title="In vitro">In-vitro</a>-Studien widersprüchliche Ergebnisse liefern.<a href="#cite_note-:9-4">[4]</a><a href="#cite_note-:14-8">[8]</a><a href="#cite_note-:4-10">[10]</a> Trotz dieser ungewöhnlichen <a href="Enzymspezifit%C3%A4t" title="Enzymspezifität">Substratspezifität</a> folgt ACSF3 demselben zweistufigen, <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a>-abhängigen Mechanismus wie andere Acyl-CoA-Synthetasen über ein Acyl-<a href="Adenylat" class="mw-redirect" title="Adenylat">Adenylat</a>-Zwischenprodukt:<a href="#cite_note-:16-12">[12]</a>

<ol><li><a href="Adenylierung" title="Adenylierung">Adenylierungs</a>schritt: Die <a href="Carboxylatgruppe" title="Carboxylatgruppe">Carboxylatgruppe</a> des Substrats Malonsäure oder Methylmalonsäure greift das α-<a href="Phosphate" title="Phosphate">Phosphat</a> von ATP in seiner <a href="Magnesium" title="Magnesium">Mg2+</a>-gebundenen Form (Mg-ATP) an und bildet das hochenergetische Zwischenprodukt Malonyl-AMP bzw. Methylmalonyl-AMP sowie <a href="Diphosphate" title="Diphosphate">Diphosphat</a> (PPi). Während dieses Schritts koordiniert das Magnesium-Ion die β- und γ-Phosphate von ATP und stabilisiert deren negative Ladungen, wie es für alle Acyl-CoA-Synthetasen konserviert ist.<a href="#cite_note-:16-12">[12]</a><a href="#cite_note-13">[13]</a></li>

<li>Thioesterifizierungsschritt: Die <a href="Thiolgruppe" class="mw-redirect" title="Thiolgruppe">Thiolgruppe</a> von <a href="Coenzym_A" title="Coenzym A">Coenzym A</a> (CoA, in freier Form häufig als CoA-SH bezeichnet) greift Malonyl-AMP oder Methylmalonyl-AMP an, verdrängt <a href="Adenosinmonophosphat" title="Adenosinmonophosphat">AMP</a> und bildet den entsprechenden Thioester, Malonyl-CoA bzw. Methylmalonyl-CoA.</li></ol>

Dementsprechend katalysiert ACSF3 die folgenden Gesamtreaktionen:

<ul><li>als <a href="Malonat-CoA-Ligase" title="Malonat-CoA-Ligase">Malonyl-CoA-Synthetase</a>:</li></ul>

<dl><dd><a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> + <a href="Malons%C3%A4ure" title="Malonsäure">Malonat</a> + <a href="Coenzym_A" title="Coenzym A">CoA</a> → <a href="Adenosinmonophosphat" title="Adenosinmonophosphat">AMP</a> + <a href="Diphosphate" title="Diphosphate">Diphosphat</a> + <a href="Malonyl-CoA" title="Malonyl-CoA">Malonyl-CoA</a></dd></dl>

<ul><li>als Methylmalonyl-CoA-Synthetase:</li></ul>

<dl><dd><a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> + Methylmalonat + <a href="Coenzym_A" title="Coenzym A">CoA</a> → <a href="Adenosinmonophosphat" title="Adenosinmonophosphat">AMP</a> + <a href="Diphosphate" title="Diphosphate">Diphosphat</a> + <a href="Methylmalonyl-CoA" title="Methylmalonyl-CoA">Methylmalonyl-CoA</a></dd></dl>

ACSF3 setzt am effizientesten Malonat um, aber auch Methylmalonat wird mit etwa 70 % dieser Aktivität effektiv aktiviert.<a href="#cite_note-:4-10">[10]</a> Wie andere Acyl-CoA-Synthetasen unterliegt ACSF3 einer Produkt-<a href="Feedback-Hemmung" title="Feedback-Hemmung">Feedback-Hemmung</a>.<a href="#cite_note-:12-3">[3]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktion">Funktion</h2></div>

Analog zu den oben beschriebenen Gesamtreaktionen beschreiben die folgenden Unterabschnitte die funktionelle Rolle von ACSF3, beginnend mit den vorgelagerten Substraten Malonsäure und Methylmalonsäure und daran anschließend mit den nachgelagerten Produkten Malonyl-CoA und Methylmalonyl-CoA.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Abbau_von_Malonsäure">Abbau von Malonsäure</h3></div>

Der mitochondriale Ursprung der Malonsäure ist unbekannt.<a href="#cite_note-:4-10">[10]</a> Sie passiert <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Plasmamembranen</a> nur in begrenztem Umfang, wobei die Aufnahme unter sauren Bedingungen zunimmt, und gelangt über den Dicarboxylat-Carrier <a href="Mitochondrialer_Dicarboxylat-Carrier" title="Mitochondrialer Dicarboxylat-Carrier">SLC25A10</a> in die Mitochondrien.<a href="#cite_note-14">[14]</a> Eine Hauptquelle wird in der nicht-enzymatischen <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">Hydrolyse</a> von <a href="Cytosol" title="Cytosol">cytosolischem</a> Malonyl-CoA aus der de-novo-<a href="Fetts%C3%A4uresynthese" title="Fettsäuresynthese">Fettsäuresynthese</a> vermutet, wobei die Spiegel mit der lipogenen Aktivität korrelieren.<a href="#cite_note-:12-3">[3]</a> Weitere Beiträge können von Acyl-CoA-Thioesterasen, der <a href="Carboxylierung" title="Carboxylierung">Carboxylierung</a> von <a href="Acetyl-Coenzym_A" title="Acetyl-Coenzym A">Acetyl-CoA</a>, der <a href="Decarboxylierung" title="Decarboxylierung">Decarboxylierung</a> von <a href="Oxalessigs%C3%A4ure" title="Oxalessigsäure">Oxalacetat</a>, der <a href="Oxidation" title="Oxidation">Oxidation</a> von <a href="Malondialdehyd" title="Malondialdehyd">Malondialdehyd</a> und dem <a href="%CE%92-Alanin" title="Β-Alanin">β-Alanin</a>-Stoffwechsel stammen.<a href="#cite_note-:12-3">[3]</a> <a href="Exogen" title="Exogen">Exogene</a> Beiträge können zudem aus der Ernährung resultieren, da freie Malonsäure in Pflanzen wie <a href="H%C3%BClsenfrucht" title="Hülsenfrucht">Hülsenfrüchten</a> vorkommt.<a href="#cite_note-:4-10">[10]</a>

Durch die Umwandlung von Malonsäure in Malonyl-CoA spielt ACSF3 eine entscheidende Rolle bei der Entfernung von intramitochondrialem Malonsäure, einem starken <a href="Inhibitor" title="Inhibitor">Inhibitor</a> der mitochondrialen Atmung.<a href="#cite_note-:13-15">[15]</a><a href="#cite_note-:12-3">[3]</a> Denn Malonsäure <a href="Kompetitive_Hemmung" title="Kompetitive Hemmung">hemmt kompetitiv</a> die <a href="Succinat-Dehydrogenase" title="Succinat-Dehydrogenase">Succinat-Dehydrogenase</a> (SDH), ein Enzym, das sowohl im <a href="Citratzyklus" title="Citratzyklus">Citratzyklus</a> als auch als Komplex II der <a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a> wirkt.<a href="#cite_note-:13-15">[15]</a><a href="#cite_note-:12-3">[3]</a> ACSF3 erfüllt hierbei eine metabolische Editing-Funktion, indem sie eine Malonsäure bedingte Toxizität verhindert und es hochgradig metabolisch aktiven Zellen ermöglicht, die Atmung aufrechtzuerhalten.<a href="#cite_note-:12-3">[3]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Abbau_von_Methylmalonsäure">Abbau von Methylmalonsäure</h3></div>

Methylmalonsäure entsteht als Nebenprodukt durch die Hydrolyse von Methylmalonyl-CoA im Propionatstoffwechselweg und wird von ACSF3 wieder zu Methylmalonyl-CoA recycelt, wodurch sie erneut in den Stoffwechselweg eingespeist wird.<a href="#cite_note-:18-16">[16]</a><a href="#cite_note-17">[17]</a> Nach einem Acsf3-<a href="Knockout-Maus" title="Knockout-Maus">Knockout-Mausmodell</a> wurde der <a href="Threonin" title="Threonin">Threonin</a>abbau als Hauptquelle für die Anhäufung von Methylmalonsäure identifiziert.<a href="#cite_note-:1-18">[18]</a>

Eine effiziente Entfernung sowohl von Methylmalonsäure als auch von Malonsäure ist erforderlich, um die mitochondriale Funktion aufrechtzuerhalten und eine <a href="Metabolische_Azidose" title="Metabolische Azidose">metabolische Azidose</a> zu verhindern.<a href="#cite_note-:1-18">[18]</a><a href="#cite_note-:2-7">[7]</a> Insbesondere beeinträchtigt Methylmalonsäure die SDH-Aktivität indirekt, indem sie den mitochondrialen <a href="Succinate" title="Succinate">Succinat</a>import stört, anstatt durch direkte enzymatische Hemmung.<a href="#cite_note-19">[19]</a> In Maus-<a href="Osteoblast" title="Osteoblast">Osteoblasten</a>zellmodellen unterdrückte sie die <a href="Osteogenese" class="mw-redirect" title="Osteogenese">osteogene</a> Differenzierung und die Mineralisierung der <a href="Knochenmatrix" class="mw-redirect" title="Knochenmatrix">Knochenmatrix</a> durch Herunterregulierung osteogener Markergene und verknüpft so die ACSF3-vermittelte Entfernung von Methylmalonsäure mit der Knochenbildung.<a href="#cite_note-:1-18">[18]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Synthese_von_mitochondrialem_Malonyl-CoA">Synthese von mitochondrialem Malonyl-CoA</h3></div>

Da <a href="Malonyl-CoA" title="Malonyl-CoA">Malonyl-CoA</a> ein membranundurchlässiges Zwischenprodukt ist, erfordert es eine lokale Synthese innerhalb der Mitochondrien.<a href="#cite_note-:4-10">[10]</a> Obwohl der genaue Ursprung des mitochondrialen Malonyl-CoA noch umstritten ist, wird angenommen, dass der Pool durch ACSF3 aus Malonsäure und durch die mitochondriale Isoform der <a href="Acetyl-CoA-Carboxylase" title="Acetyl-CoA-Carboxylase">Acetyl-CoA-Carboxylase</a> 1 (mtACC1) aus Acetyl-CoA bereitgestellt wird.<a href="#cite_note-:19-20">[20]</a><a href="#cite_note-21">[21]</a> Mitochondriales Malonyl-CoA wird für die <a href="Mitochondriale_Fetts%C3%A4uresynthese" class="mw-redirect" title="Mitochondriale Fettsäuresynthese">mitochondriale Fettsäuresynthese</a>, die <a href="Lysinmalonylierung" title="Lysinmalonylierung">Lysinmalonylierung</a> und die Acetyl-CoA-Synthese benötigt.<a href="#cite_note-:17-2">[2]</a><a href="#cite_note-:13-15">[15]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Mitochondriale_Fettsäuresynthese_(mtFAS)">Mitochondriale Fettsäuresynthese (mtFAS)</h4></div>

In der nährstoffregulierten <a href="Mitochondriale_Fetts%C3%A4uresynthese" class="mw-redirect" title="Mitochondriale Fettsäuresynthese">mitochondrialen Fettsäuresynthese</a> (mtFAS) dient Malonyl-CoA als Vorstufe der Kettenverlängerungseinheit Malonyl-ACP (C3), die in einer <a href="Kondensationsreaktion" title="Kondensationsreaktion">Kondensationsreaktion</a> unter Freisetzung von CO2 die an ACP gebundene Fettsäurekette pro Runde um zwei Kohlenstoffatome verlängert.<a href="#cite_note-:19-20">[20]</a><a href="#cite_note-:4-10">[10]</a><a href="#cite_note-22">[22]</a> Die entstehenden Acyl-ACP-Spezies erfüllen je nach Kettenlänge unterschiedliche Funktionen: So wird beispielsweise <a href="Octanoyl-ACP" class="mw-redirect" title="Octanoyl-ACP">Octanoyl-ACP</a> (C8) für die Biosynthese von <a href="Lipons%C3%A4ure" title="Liponsäure">Liponsäure</a> benötigt, einem <a href="Cofaktor_(Biochemie)" title="Cofaktor (Biochemie)">Cofaktor</a> wichtiger mitochondrialer Enzymkomplexe wie dem <a href="Pyruvatdehydrogenase-Komplex" title="Pyruvatdehydrogenase-Komplex">Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex</a> (PDC), dem <a href="%CE%91-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex" title="Α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex">α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex</a> (OGDC), dem <a href="2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex" title="2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex">2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex</a> (OADHC), dem verzweigtkettigen α-Ketosäure-Dehydrogenase-Komplex (BCKDHC) und dem <a href="Glycine-Cleavage-System" title="Glycine-Cleavage-System">Glycine-Cleavage-System</a> (GCS).<a href="#cite_note-:3-23">[23]</a> Längerkettige Spezies (C10–16) hingegen aktivieren <a href="Allosterischer_Modulator" title="Allosterischer Modulator">allosterisch</a> das Netzwerk der <a href="LYRM-Protein" title="LYRM-Protein">LYRM-Proteine</a>.<a href="#cite_note-24">[24]</a><a href="#cite_note-:5-25">[25]</a> Beim Menschen umfasst dieses Netzwerk mindestens 12 Proteine und reguliert die mitochondriale <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a>, die Biogenese von <a href="Eisen-Schwefel-Cluster" title="Eisen-Schwefel-Cluster">Eisen-Schwefel-Clustern</a> sowie die <a href="Assemblierung" title="Assemblierung">Assemblierung</a> der <a href="Atmungskette#Funktionen_der_Komplexe_der_Atmungskette" title="Atmungskette">Komplexe</a> der <a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a>.<a href="#cite_note-26">[26]</a><a href="#cite_note-:5-25">[25]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Lysinmalonylierung">Lysinmalonylierung</h4></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation">→ Hauptartikel: <a href="Lysinmalonylierung" title="Lysinmalonylierung">Lysinmalonylierung</a></div>

Lysinmalonylierung ist eine dynamische <a href="Posttranslationale_Modifikation" title="Posttranslationale Modifikation">posttranslationale Modifikation</a>, bei der Malonyl-CoA als Donor der Malonylgruppen für Lysinreste dient, wodurch deren positive Ladung aufgehoben und das <a href="Sterische_Hinderung" title="Sterische Hinderung">sterische Volumen</a> vergrößert wird.<a href="#cite_note-27">[27]</a> Dies kann die Protein<a href="Konformation" title="Konformation">konformation</a>, -aktivität und <a href="Protein-Protein-Interaktion" title="Protein-Protein-Interaktion">Protein-Protein-Interaktionen</a> verändern und wird mit dem <a href="Energiestoffwechsel" title="Energiestoffwechsel">Energiestoffwechsel</a>, insbesondere der <a href="Glykolyse" title="Glykolyse">Glykolyse</a> und der <a href="%CE%92-Oxidation" title="Β-Oxidation">β-Oxidation</a>, in Verbindung gebracht.<a href="#cite_note-28">[28]</a> ACSF3 reguliert die durch die Nahrungsaufnahme gesteuerte rhythmische Lysinmalonylierung mitochondrialer Proteine, indem es die Verfügbarkeit von Malonyl-CoA steuert, und moduliert dadurch <a href="Leber" title="Leber">hepatische</a> Stoffwechselwege wie die <a href="Glykogen" title="Glykogen">Glykogen</a>mobilisierung, die Lipidsynthese und die <a href="Triglyceride" title="Triglyceride">Triglycerid</a>anreicherung.<a href="#cite_note-:6-29">[29]</a> Es wurde berichtet, dass das Ausmaß der Lysinmalonylierung je nach Zelltyp variiert.<a href="#cite_note-:1-18">[18]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Synthese_von_Acetyl-CoA">Synthese von Acetyl-CoA</h4></div>

Die Umwandlung von Malonyl-CoA zu Acetyl-CoA durch Malonyl-CoA-Decarboxylase (MCD), das anschließend in den Citratzyklus eingespeist werden kann, vervollständigt den Malonsäure-Abbauweg.<a href="#cite_note-:6-29">[29]</a><a href="#cite_note-:12-3">[3]</a> Gleichzeitig wird dadurch die Anreicherung von Malonyl-CoA begrenzt, das vermutlich ACSF3 über Produkt-Feedback hemmt, und damit die Malonsäureentfernung über diesen Weg aufrechterhält.<a href="#cite_note-:12-3">[3]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Synthese_von_mitochondrialem_Methylmalonyl-CoA">Synthese von mitochondrialem Methylmalonyl-CoA</h3></div>

<a href="Methylmalonyl-CoA" title="Methylmalonyl-CoA">Methylmalonyl-CoA</a> ist ebenfalls ein membranundurchlässiges Zwischenprodukt und muss daher lokal in den Mitochondrien synthetisiert werden.<a href="#cite_note-30">[30]</a> Der mitochondriale Methylmalonyl-CoA-Pool wird durch den Propionatstoffwechselweg bereitgestellt, mit zusätzlichen Beiträgen von ACSF3 durch die Aktivierung von Methylmalonsäure.<a href="#cite_note-:18-16">[16]</a> Methylmalonyl-CoA wird für die Synthese von <a href="Succinyl-CoA" title="Succinyl-CoA">Succinyl-CoA</a> und für die Lysinmethylmalonylierung benötigt.<a href="#cite_note-:20-31">[31]</a><a href="#cite_note-:21-32">[32]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Synthese_von_Succinyl-CoA">Synthese von Succinyl-CoA</h4></div>

Die Umwandlung von Methylmalonyl-CoA zu Succinyl-CoA durch die <a href="Methylmalonyl-CoA-Mutase" title="Methylmalonyl-CoA-Mutase">Methylmalonyl-CoA-Mutase</a> unterstützt die <a href="Anaplerotische_Reaktionen" title="Anaplerotische Reaktionen">anaplerotische</a> Auffüllung von Zwischenprodukten des Citratzyklus.<a href="#cite_note-:20-31">[31]</a> Die Bedeutung variiert je nach Gewebetyp und Metabolitspiegel und ist besonders im <a href="Gehirn" title="Gehirn">Gehirn</a> ausgeprägt, wo die Aufrechterhaltung des <a href="%CE%91-Ketoglutars%C3%A4ure" title="Α-Ketoglutarsäure">α-Ketoglutarat</a>-Pools die Produktion von <a href="%CE%93-Aminobutters%C3%A4ure" title="Γ-Aminobuttersäure">GABA</a> und <a href="Glutamin" title="Glutamin">Glutamin</a> unterstützt.<a href="#cite_note-:20-31">[31]</a> Mitochondriales Succinyl-CoA ist außerdem essenziell für die <a href="Substratkettenphosphorylierung" title="Substratkettenphosphorylierung">Substratkettenphosphorylierung</a> im Citratzyklus, die <a href="H%C3%A4me_(Stoffgruppe)" title="Häme (Stoffgruppe)">Häm</a>biosynthese, die Nutzung von <a href="Ketonk%C3%B6rper" title="Ketonkörper">Ketonkörpern</a> und die <a href="Succinylierung" title="Succinylierung">Lysinsuccinylierung</a>.<a href="#cite_note-33">[33]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Lysinmethylmalonylierung">Lysinmethylmalonylierung</h4></div>

Die Lysinmethylmalonylierung, eine pathogene posttranslationale Modifikation, erfordert Methylmalonyl-CoA als Donor, wobei ACSF3 zu dessen Verfügbarkeit beiträgt.<a href="#cite_note-:21-32">[32]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Klinische_Bedeutung">Klinische Bedeutung</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Kombinierte_Malon-_und_Methylmalonazidurie_(CMAMMA)">Kombinierte Malon- und Methylmalonazidurie (CMAMMA)</h3></div>

Pathogene Varianten im ACSF3-Gen verursachen die <a href="Stoffwechselerkrankung" class="mw-redirect" title="Stoffwechselerkrankung">Stoffwechselerkrankung</a> <a href="Kombinierte_Malon-_und_Methylmalonazidurie" title="Kombinierte Malon- und Methylmalonazidurie">kombinierte Malon- und Methylmalonazidurie</a> (CMAMMA).<a href="#cite_note-:2-7">[7]</a> CMAMMA ist eine Erkrankung, die durch hohe Konzentrationen von <a href="Methylmalons%C3%A4ure" title="Methylmalonsäure">Methylmalonsäure</a> und <a href="Malons%C3%A4ure" title="Malonsäure">Malonsäure</a> gekennzeichnet ist. Die Krankheit wird in der Regel entweder durch einen <a href="DNA-Analyse" title="DNA-Analyse">Gentest</a> oder biochemisch durch höhere Methylmalonsäure- als Malonsäurespiegel diagnostiziert. Durch die Berechnung des Verhältnisses von Malonsäure zu Methylmalonsäure im Blutplasma kann CMAMMA von klassischen <a href="Methylmalonazidurien" title="Methylmalonazidurien">Methylmalonazidurien</a> unterschieden werden.<a href="#cite_note-34">[34]</a> Die Störung zeigt typischerweise Symptome in der frühen Kindheit, die zunächst mit hohen Säurewerten im Blut (<a href="Ketoazidose" title="Ketoazidose">Ketoazidose</a>) beginnen. Weitere Merkmale sind unwillkürliche Muskelverspannungen (<a href="Dystonie" title="Dystonie">Dystonie</a>), schwacher Muskeltonus (<a href="Muskelhypotonie" title="Muskelhypotonie">Muskelhypotonie</a>), Entwicklungsverzögerung, Unfähigkeit in der erwarteten Geschwindigkeit zu wachsen und an Gewicht zuzunehmen (<a href="Gedeihst%C3%B6rung" title="Gedeihstörung">Gedeihstörung</a>), Unterzuckerung (<a href="Hypoglyk%C3%A4mie" title="Hypoglykämie">Hypoglykämie</a>) und Koma. Bei einigen betroffenen Kindern kann sogar eine <a href="Mikrozephalie" title="Mikrozephalie">Mikrozephalie</a> auftreten. Andere Menschen mit CMAMMA entwickeln bis zum Erwachsenenalter keine Anzeichen und Symptome. Diese Menschen haben in der Regel neurologische Probleme wie <a href="Krampfanfall" title="Krampfanfall">Krampfanfälle</a>, Gedächtnisverlust, eine Abnahme der geistigen Leistungsfähigkeit oder psychiatrische Erkrankungen.<a href="#cite_note-:0-1">[1]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Chronisch_obstruktive_Lungenerkrankung_(COPD)">Chronisch obstruktive Lungenerkrankung (COPD)</h3></div>

Eine <a href="Epigenetik" title="Epigenetik">epigenetische</a> Studie fand eine unterschiedliche <a href="DNA-Methylierung" title="DNA-Methylierung">DNA-Methylierung</a> des ACSF3-Gens im <a href="Fetal" class="mw-redirect" title="Fetal">fetalen</a> Lungengewebe, das <a href="Fetales_Tabaksyndrom" title="Fetales Tabaksyndrom">mütterlichem Tabakkonsum</a> ausgesetzt war, was auf eine mögliche Rolle bei der Entstehung der <a href="Chronisch_obstruktive_Lungenerkrankung" title="Chronisch obstruktive Lungenerkrankung">chronisch obstruktiven Lungenerkrankung</a> (COPD) bereits während der Entwicklung hindeutet.<a href="#cite_note-:7-35">[35]</a> Darüber hinaus haben integrative Analysen der DNA-Methylierung und <a href="Genexpression" title="Genexpression">Genexpression</a> in Lungengewebe ACSF3 als einen Schlüsselfaktor bei der Regulation von COPD identifiziert.<a href="#cite_note-:7-35">[35]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Metabolische_Dysfunktion-assoziierte_steatotische_Lebererkrankung_(MASLD)">Metabolische Dysfunktion-assoziierte steatotische Lebererkrankung (MASLD)</h3></div>

ACSF3 ist an der Pathophysiologie der mit <a href="NAFLD" class="mw-redirect" title="NAFLD">metabolischer Dysfunktion assoziierten steatotischen Lebererkrankung</a> (MASLD, früher NAFLD) beteiligt.<a href="#cite_note-:8-11">[11]</a> Seine Expression ist bei Mausmodellen mit fettreicher Ernährung sowie bei den Erkrankungen <a href="Adipositas" title="Adipositas">Adipositas</a> und alkoholischer Lebererkrankung erhöht, wobei letztere beiden mit einer Beeinträchtigung des mitochondrialen Fettsäurestoffwechsels und einer verstärkten <a href="Lipidperoxidation" title="Lipidperoxidation">Lipidperoxidation</a> einhergehen.<a href="#cite_note-:8-11">[11]</a> Die <a href="Deacetylierung" class="mw-redirect" title="Deacetylierung">Deacetylierung</a> von ACSF3 durch die mitochondriale Deacetylase Sirtuin 3 (SIRT3) führt zu einer verringerten Stabilität und fördert den Abbau von ACSF3, was unter Bedingungen einer fettreichen Ernährung die hepatische Lipidhomöostase verbessert und die <a href="Steatose" class="mw-redirect" title="Steatose">Steatose</a> in Mausmodellen reduziert.<a href="#cite_note-:8-11">[11]</a> Es konnte gezeigt werden, dass die <a href="Phenole" title="Phenole">phenolische</a> Verbindung <a href="Protocatechus%C3%A4ure" title="Protocatechusäure">Protocatechusäure</a> (PCA) SIRT3 aktiviert, was die SIRT3-ACSF3-Achse als möglichen therapeutischen Ansatzpunkt für MASLD in den Blickpunkt rückt.<a href="#cite_note-:8-11">[11]</a><a href="#cite_note-36">[36]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Evolutionäre_Rolle">Evolutionäre Rolle</h2></div>

Die uralte humanspezifische <a href="Enhancer_(Genetik)" title="Enhancer (Genetik)">regulatorische Variante</a> rs34590044-A hochreguliert die Expression von ACSF3 und ist mit einer erhöhten Körpergröße sowie einer gesteigerten <a href="Grundumsatz" title="Grundumsatz">Grundumsatzrate</a> (Basal Metabolic Rate, BMR) assoziiert.<a href="#cite_note-:1-18">[18]</a> Anatomisch moderne Menschen weisen im Vergleich zu nichtmenschlichen <a href="Menschenaffen" title="Menschenaffen">Menschenaffen</a> eine größere Körpergröße und einen höheren, auf die Körpermasse angepassten BMR auf – ein Unterschied, der als Anpassung an fleischreiche Ernährung durch verbesserten <a href="Threonin" title="Threonin">Threonin</a>stoffwechsel und verringerte Anhäufung von Methylmalonsäure interpretiert wird.<a href="#cite_note-:1-18">[18]</a> Funktionelle Studien an menschlichen Zellen und Mausmodellen zeigen, dass ACSF3 für die Aufrechterhaltung der mitochondrialen Aktivität unerlässlich ist und die <a href="Osteogenese" class="mw-redirect" title="Osteogenese">Osteogenese</a> indirekt beeinflusst, indem es die Anhäufung von Methylmalonsäure begrenzt, und verknüpft auf diese Weise den Stoffwechsel, die Körpergröße und die Ernährung des Menschen.<a href="#cite_note-:1-18">[18]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-:0-1">↑ <a href="#cite_ref-:0_1-0">a</a> <a href="#cite_ref-:0_1-1">b</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?db=gene&cmd=retrieve&list_uids=197322">Entrez Gene: Acyl-CoA synthetase family member 3.</a> Abgerufen am 30. Dezember 2011.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AACSF3&rft.title=Entrez+Gene%3A+Acyl-CoA+synthetase+family+member+3&rft.description=Entrez+Gene%3A+Acyl-CoA+synthetase+family+member+3&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.ncbi.nlm.nih.gov%2Fsites%2Fentrez%3Fdb%3Dgene%26cmd%3Dretrieve%26list_uids%3D197322">

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<li id="cite_note-:17-2">↑ <a href="#cite_ref-:17_2-0">a</a> <a href="#cite_ref-:17_2-1">b</a> Zeinab Wehbe, Sidney Behringer, Khaled Alatibi, David Watkins, David Rosenblatt, Ute Spiekerkoetter, Sara Tucci: <cite style="font-style:italic">The emerging role of the mitochondrial fatty-acid synthase (mtFASII) in the regulation of energy metabolism</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids</cite>. Band 1864, Nr. 11, November 2019, S. 1629–1643, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2019.07.012">10.1016/j.bbalip.2019.07.012</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1388198119301349">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=The+emerging+role+of+the+mitochondrial+fatty-acid+synthase+%28mtFASII%29+in+the+regulation+of+energy+metabolism&rft.au=Zeinab+Wehbe%2C+Sidney+Behringer%2C+Khaled+Alatibi%2C+...&rft.date=2019-11&rft.doi=10.1016%2Fj.bbalip.2019.07.012&rft.genre=journal&rft.issue=11&rft.jtitle=Biochimica+et+Biophysica+Acta+%28BBA%29+-+Molecular+and+Cell+Biology+of+Lipids&rft.pages=1629-1643&rft.volume=1864" style="display:none">

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<li id="cite_note-:12-3">↑ <a href="#cite_ref-:12_3-0">a</a> <a href="#cite_ref-:12_3-1">b</a> <a href="#cite_ref-:12_3-2">c</a> <a href="#cite_ref-:12_3-3">d</a> <a href="#cite_ref-:12_3-4">e</a> <a href="#cite_ref-:12_3-5">f</a> <a href="#cite_ref-:12_3-6">g</a> <a href="#cite_ref-:12_3-7">h</a> <a href="#cite_ref-:12_3-8">i</a> <a href="#cite_ref-:12_3-9">j</a> Caitlyn E. Bowman, Michael J. Wolfgang: <cite style="font-style:italic">Role of the malonyl-CoA synthetase ACSF3 in mitochondrial metabolism</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Advances in Biological Regulation</cite>. Band 71, Januar 2019, S. 34–40, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.jbior.2018.09.002">10.1016/j.jbior.2018.09.002</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30201289?dopt=Abstract">PMID 30201289</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6347522/">PMC 6347522</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S2212492618301295">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Role+of+the+malonyl-CoA+synthetase+ACSF3+in+mitochondrial+metabolism&rft.au=Caitlyn+E.+Bowman%2C+Michael+J.+Wolfgang&rft.btitle=Advances+in+Biological+Regulation&rft.date=2019-01&rft.doi=10.1016%2Fj.jbior.2018.09.002&rft.genre=book&rft.pages=34-40&rft.pmc=6347522&rft.pmid=30201289&rft.volume=71" style="display:none">

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<li id="cite_note-:10-5">↑ <a href="#cite_ref-:10_5-0">a</a> <a href="#cite_ref-:10_5-1">b</a> <a href="#cite_ref-:10_5-2">c</a> <a href="#cite_ref-:10_5-3">d</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/197322">ACSF3 acyl-CoA synthetase family member 3 [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI.</a> In: NCBI Gene. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine, abgerufen am 26. September 2025.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AACSF3&rft.title=ACSF3+acyl-CoA+synthetase+family+member+3+%26lbrack%3BHomo+sapiens+%28human%29%26rbrack%3B+-+Gene+-+NCBI&rft.description=ACSF3+acyl-CoA+synthetase+family+member+3+%26lbrack%3BHomo+sapiens+%28human%29%26rbrack%3B+-+Gene+-+NCBI&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.ncbi.nlm.nih.gov%2Fgene%2F197322&rft.publisher=National+Center+for+Biotechnology+Information%2C+U.S.+National+Library+of+Medicine">

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<li id="cite_note-:11-6">↑ <a href="#cite_ref-:11_6-0">a</a> <a href="#cite_ref-:11_6-1">b</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://themedicalbiochemistrypage.org/synthesis-of-fatty-acids/">Synthesis of Fatty Acids.</a> In: The Medical Biochemistry Page. Abgerufen am 26. September 2025 (amerikanisches Englisch).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AACSF3&rft.title=Synthesis+of+Fatty+Acids&rft.description=Synthesis+of+Fatty+Acids&rft.identifier=https%3A%2F%2Fthemedicalbiochemistrypage.org%2Fsynthesis-of-fatty-acids%2F&rft.date=&rft.language=en-US">

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<li id="cite_note-:2-7">↑ <a href="#cite_ref-:2_7-0">a</a> <a href="#cite_ref-:2_7-1">b</a> <a href="#cite_ref-:2_7-2">c</a> A. Alfares, L. D. Nunez, K. Al-Thihli, J. Mitchell, S. Melancon, N. Anastasio, K. C. H. Ha, J. Majewski, D. S. Rosenblatt, N. Braverman: <cite style="font-style:italic">Combined malonic and methylmalonic aciduria: exome sequencing reveals mutations in the ACSF3 gene in patients with a non-classic phenotype</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Medical Genetics</cite>. Band 48, Nr. 9, 1. September 2011, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220022-2593%22&key=cql">0022-2593</a>, S. 602–605, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1136/jmedgenet-2011-100230">10.1136/jmedgenet-2011-100230</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://jmg.bmj.com/lookup/doi/10.1136/jmedgenet-2011-100230">bmj.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Combined+malonic+and+methylmalonic+aciduria%3A+exome+sequencing+reveals+mutations+in+the+ACSF3+gene+in+patients+with+a+non-classic+phenotype&rft.au=A.+Alfares%2C+L.+D.+Nunez%2C+K.+Al-Thihli%2C+...&rft.date=2011-09-01&rft.doi=10.1136%2Fjmedgenet-2011-100230&rft.genre=journal&rft.issn=0022-2593&rft.issue=9&rft.jtitle=Journal+of+Medical+Genetics&rft.pages=602-605&rft.volume=48" style="display:none">

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<li id="cite_note-:14-8">↑ <a href="#cite_ref-:14_8-0">a</a> <a href="#cite_ref-:14_8-1">b</a> NIH Intramural Sequencing Center Group, Jennifer L Sloan, Jennifer J Johnston, Irini Manoli, Randy J Chandler, Caitlin Krause, Nuria Carrillo-Carrasco, Suma D Chandrasekaran, Justin R Sysol, Kevin O'Brien, Natalie S Hauser, Julie C Sapp, Heidi M Dorward, Marjan Huizing, Bruce A Barshop, Susan A Berry, Philip M James, Neena L Champaigne, Pascale de Lonlay, Vassilli Valayannopoulos, Michael D Geschwind, Dimitar K Gavrilov, William L Nyhan, Leslie G Biesecker, Charles P Venditti: <cite style="font-style:italic">Exome sequencing identifies ACSF3 as a cause of combined malonic and methylmalonic aciduria</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature Genetics</cite>. Band 43, Nr. 9, September 2011, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221061-4036%22&key=cql">1061-4036</a>, S. 883–886, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/ng.908">10.1038/ng.908</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21841779?dopt=Abstract">PMID 21841779</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3163731/">PMC 3163731</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nature.com/articles/ng.908">nature.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Exome+sequencing+identifies+ACSF3+as+a+cause+of+combined+malonic+and+methylmalonic+aciduria&rft.au=NIH+Intramural+Sequencing+Center+Group%2C+Jennifer+L+Sloan%2C+Jennifer+J+Johnston%2C+...&rft.date=2011-09&rft.doi=10.1038%2Fng.908&rft.genre=journal&rft.issn=1061-4036&rft.issue=9&rft.jtitle=Nature+Genetics&rft.pages=883-886&rft.pmc=3163731&rft.pmid=21841779&rft.volume=43" style="display:none">

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<li id="cite_note-:15-9">↑ <a href="#cite_ref-:15_9-0">a</a> <a href="#cite_ref-:15_9-1">b</a> Ping Wang, Jianbo Shu, Chunyu Gu, Xiaoli Yu, Jie Zheng, Chunhua Zhang, Chunquan Cai: <cite style="font-style:italic">Combined Malonic and Methylmalonic Aciduria Due to ACSF3 Variants Results in Benign Clinical Course in Three Chinese Patients</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Frontiers in Pediatrics</cite>. Band 9, 25. November 2021, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%222296-2360%22&key=cql">2296-2360</a>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3389/fped.2021.751895">10.3389/fped.2021.751895</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/34900860?dopt=Abstract">PMID 34900860</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8658908/">PMC 8658908</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.frontiersin.org/articles/10.3389/fped.2021.751895/full">frontiersin.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Combined+Malonic+and+Methylmalonic+Aciduria+Due+to+ACSF3+Variants+Results+in+Benign+Clinical+Course+in+Three+Chinese+Patients&rft.au=Ping+Wang%2C+Jianbo+Shu%2C+Chunyu+Gu%2C+...&rft.date=2021-11-25&rft.doi=10.3389%2Ffped.2021.751895&rft.genre=journal&rft.issn=2296-2360&rft.jtitle=Frontiers+in+Pediatrics&rft.pmc=8658908&rft.pmid=34900860&rft.volume=9" style="display:none">

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<li id="cite_note-:4-10">↑ <a href="#cite_ref-:4_10-0">a</a> <a href="#cite_ref-:4_10-1">b</a> <a href="#cite_ref-:4_10-2">c</a> <a href="#cite_ref-:4_10-3">d</a> <a href="#cite_ref-:4_10-4">e</a> <a href="#cite_ref-:4_10-5">f</a> <a href="#cite_ref-:4_10-6">g</a> <a href="#cite_ref-:4_10-7">h</a> Andrzej Witkowski, Jennifer Thweatt, Stuart Smith: <cite style="font-style:italic">Mammalian ACSF3 Protein Is a Malonyl-CoA Synthetase That Supplies the Chain Extender Units for Mitochondrial Fatty Acid Synthesis</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Biological Chemistry</cite>. Band 286, Nr. 39, September 2011, S. 33729–33736, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1074/jbc.M111.291591">10.1074/jbc.M111.291591</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21846720?dopt=Abstract">PMID 21846720</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3190830/">PMC 3190830</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0021925820739189">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Mammalian+ACSF3+Protein+Is+a+Malonyl-CoA+Synthetase+That+Supplies+the+Chain+Extender+Units+for+Mitochondrial+Fatty+Acid+Synthesis&rft.au=Andrzej+Witkowski%2C+Jennifer+Thweatt%2C+Stuart+Smith&rft.date=2011-09&rft.doi=10.1074%2Fjbc.M111.291591&rft.genre=journal&rft.issue=39&rft.jtitle=Journal+of+Biological+Chemistry&rft.pages=33729-33736&rft.pmc=3190830&rft.pmid=21846720&rft.volume=286" style="display:none">

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<li id="cite_note-:8-11">↑ <a href="#cite_ref-:8_11-0">a</a> <a href="#cite_ref-:8_11-1">b</a> <a href="#cite_ref-:8_11-2">c</a> <a href="#cite_ref-:8_11-3">d</a> <a href="#cite_ref-:8_11-4">e</a> Ruimin Sun, Xiaohui Kang, Yan Zhao, Zhanyu Wang, Ruiwen Wang, Rong Fu, Yang Li, Yan Hu, Zhecheng Wang, Wen Shan, Junjun Zhou, Xiaofeng Tian, Jihong Yao: <cite style="font-style:italic">Sirtuin 3‐mediated deacetylation of acyl‐ CoA synthetase family member 3 by protocatechuic acid attenuates non‐alcoholic fatty liver disease</cite>. In: <cite style="font-style:italic">British Journal of Pharmacology</cite>. Band 177, Nr. 18, September 2020, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220007-1188%22&key=cql">0007-1188</a>, S. 4166–4180, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/bph.15159">10.1111/bph.15159</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/32520409?dopt=Abstract">PMID 32520409</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7443473/">PMC 7443473</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://bpspubs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/bph.15159">wiley.com</a> [abgerufen am 28. Juni 2025]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Sirtuin+3%E2%80%90mediated+deacetylation+of+acyl%E2%80%90+CoA+synthetase+family+member+3+by+protocatechuic+acid+attenuates+non%E2%80%90alcoholic+fatty+liver+disease&rft.au=Ruimin+Sun%2C+Xiaohui+Kang%2C+Yan+Zhao%2C+...&rft.date=2020-09&rft.doi=10.1111%2Fbph.15159&rft.genre=journal&rft.issn=0007-1188&rft.issue=18&rft.jtitle=British+Journal+of+Pharmacology&rft.pages=4166-4180&rft.pmc=7443473&rft.pmid=32520409&rft.volume=177" style="display:none">

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<li id="cite_note-:13-15">↑ <a href="#cite_ref-:13_15-0">a</a> <a href="#cite_ref-:13_15-1">b</a> <a href="#cite_ref-:13_15-2">c</a> Caitlyn E. Bowman, Susana Rodriguez, Ebru S. Selen Alpergin, Michelle G. Acoba, Liang Zhao, Thomas Hartung, Steven M. Claypool, Paul A. Watkins, Michael J. Wolfgang: <cite style="font-style:italic">The Mammalian Malonyl-CoA Synthetase ACSF3 Is Required for Mitochondrial Protein Malonylation and Metabolic Efficiency</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Cell Chemical Biology</cite>. Band 24, Nr. 6, Juni 2017, S. 673–684.e4, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2017.04.009">10.1016/j.chembiol.2017.04.009</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28479296?dopt=Abstract">PMID 28479296</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5482780/">PMC 5482780</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=The+Mammalian+Malonyl-CoA+Synthetase+ACSF3+Is+Required+for+Mitochondrial+Protein+Malonylation+and+Metabolic+Efficiency&rft.au=Caitlyn+E.+Bowman%2C+Susana+Rodriguez%2C+Ebru+S.+Selen+Alpergin%2C+...&rft.date=2017-06&rft.doi=10.1016%2Fj.chembiol.2017.04.009&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Cell+Chemical+Biology&rft.pages=673-684.e4&rft.pmc=5482780&rft.pmid=28479296&rft.volume=24" style="display:none">

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<li id="cite_note-:1-18">↑ <a href="#cite_ref-:1_18-0">a</a> <a href="#cite_ref-:1_18-1">b</a> <a href="#cite_ref-:1_18-2">c</a> <a href="#cite_ref-:1_18-3">d</a> <a href="#cite_ref-:1_18-4">e</a> <a href="#cite_ref-:1_18-5">f</a> <a href="#cite_ref-:1_18-6">g</a> Yufeng Zhang, Jie Wang, Chuanyou Yi, Yue Su, Zi Yin, Shuxian Zhang, Li Jin, Mark Stoneking, Jian Yang, Ke Wang, He Huang, Jin Li, Shaohua Fan: <cite style="font-style:italic">An ancient regulatory variant of ACSF3 influences the coevolution of increased human height and basal metabolic rate via metabolic homeostasis</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Cell Genomics</cite>. Band 5, Nr. 6, Juni 2025, S. 100855, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.xgen.2025.100855">10.1016/j.xgen.2025.100855</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S2666979X25001119">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=An+ancient+regulatory+variant+of+ACSF3+influences+the+coevolution+of+increased+human+height+and+basal+metabolic+rate+via+metabolic+homeostasis&rft.au=Yufeng+Zhang%2C+Jie+Wang%2C+Chuanyou+Yi%2C+...&rft.date=2025-06&rft.doi=10.1016%2Fj.xgen.2025.100855&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Cell+Genomics&rft.pages=100855&rft.volume=5" style="display:none">

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<li id="cite_note-21"><a href="#cite_ref-21">↑</a> Geoffray Monteuuis, Fumi Suomi, Juha M. Kerätär, Ali J. Masud, Alexander J. Kastaniotis: <cite style="font-style:italic">A conserved mammalian mitochondrial isoform of acetyl-CoA carboxylase ACC1 provides the malonyl-CoA essential for mitochondrial biogenesis in tandem with ACSF3</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochemical Journal</cite>. Band 474, Nr. 22, 15. November 2017, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220264-6021%22&key=cql">0264-6021</a>, S. 3783–3797, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1042/BCJ20170416">10.1042/BCJ20170416</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://portlandpress.com/biochemj/article/474/22/3783/49536/A-conserved-mammalian-mitochondrial-isoform-of">portlandpress.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=A+conserved+mammalian+mitochondrial+isoform+of+acetyl-CoA+carboxylase+ACC1+provides+the+malonyl-CoA+essential+for+mitochondrial+biogenesis+in+tandem+with+ACSF3&rft.au=Geoffray+Monteuuis%2C+Fumi+Suomi%2C+Juha+M.+Ker%C3%A4t%C3%A4r%2C+...&rft.date=2017-11-15&rft.doi=10.1042%2FBCJ20170416&rft.genre=journal&rft.issn=0264-6021&rft.issue=22&rft.jtitle=Biochemical+Journal&rft.pages=3783-3797&rft.volume=474" style="display:none">

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<li id="cite_note-22"><a href="#cite_ref-22">↑</a> Sara M Nowinski, Ashley Solmonson, Scott F Rusin, J Alan Maschek, Claire L Bensard, Sarah Fogarty, Mi-Young Jeong, Sandra Lettlova, Jordan A Berg, Jeffrey T Morgan, Yeyun Ouyang, Bradley C Naylor, Joao A Paulo, Katsuhiko Funai, James E Cox, Steven P Gygi, Dennis R Winge, Ralph J DeBerardinis, Jared Rutter: <cite style="font-style:italic">Mitochondrial fatty acid synthesis coordinates oxidative metabolism in mammalian mitochondria</cite>. In: <cite style="font-style:italic">eLife</cite>. Band 9, 17. August 2020, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%222050-084X%22&key=cql">2050-084X</a>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.7554/eLife.58041">10.7554/eLife.58041</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://elifesciences.org/articles/58041">elifesciences.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Mitochondrial+fatty+acid+synthesis+coordinates+oxidative+metabolism+in+mammalian+mitochondria&rft.au=Sara+M+Nowinski%2C+Ashley+Solmonson%2C+Scott+F+Rusin%2C+...&rft.date=2020-08-17&rft.doi=10.7554%2FeLife.58041&rft.genre=journal&rft.issn=2050-084X&rft.jtitle=eLife&rft.volume=9" style="display:none">

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<li id="cite_note-:3-23"><a href="#cite_ref-:3_23-0">↑</a> Zeinab Wehbe, Sidney Behringer, Khaled Alatibi, David Watkins, David Rosenblatt, Ute Spiekerkoetter, Sara Tucci: <cite style="font-style:italic">The emerging role of the mitochondrial fatty-acid synthase (mtFASII) in the regulation of energy metabolism</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids</cite>. Band 1864, Nr. 11, November 2019, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221388-1981%22&key=cql">1388-1981</a>, S. 1629–1643, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2019.07.012">10.1016/j.bbalip.2019.07.012</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=The+emerging+role+of+the+mitochondrial+fatty-acid+synthase+%28mtFASII%29+in+the+regulation+of+energy+metabolism&rft.au=Zeinab+Wehbe%2C+Sidney+Behringer%2C+Khaled+Alatibi%2C+...&rft.date=2019-11&rft.doi=10.1016%2Fj.bbalip.2019.07.012&rft.genre=journal&rft.issn=1388-1981&rft.issue=11&rft.jtitle=Biochimica+et+Biophysica+Acta+%28BBA%29+-+Molecular+and+Cell+Biology+of+Lipids&rft.pages=1629-1643&rft.volume=1864" style="display:none">

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<li id="cite_note-24"><a href="#cite_ref-24">↑</a> Jia Xin Tang, Kyle Thompson, Robert W. Taylor, Monika Oláhová: <cite style="font-style:italic">Mitochondrial OXPHOS Biogenesis: Co-Regulation of Protein Synthesis, Import, and Assembly Pathways</cite>. In: <cite style="font-style:italic">International Journal of Molecular Sciences</cite>. Band 21, Nr. 11, 28. Mai 2020, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221422-0067%22&key=cql">1422-0067</a>, S. 3820, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3390/ijms21113820">10.3390/ijms21113820</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/32481479?dopt=Abstract">PMID 32481479</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7312649/">PMC 7312649</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.mdpi.com/1422-0067/21/11/3820">mdpi.com</a> [abgerufen am 28. Juni 2025]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Mitochondrial+OXPHOS+Biogenesis%3A+Co-Regulation+of+Protein+Synthesis%2C+Import%2C+and+Assembly+Pathways&rft.au=Jia+Xin+Tang%2C+Kyle+Thompson%2C+Robert+W.+Taylor%2C+...&rft.date=2020-05-28&rft.doi=10.3390%2Fijms21113820&rft.genre=journal&rft.issn=1422-0067&rft.issue=11&rft.jtitle=International+Journal+of+Molecular+Sciences&rft.pages=3820&rft.pmc=7312649&rft.pmid=32481479&rft.volume=21" style="display:none">

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<li id="cite_note-:5-25">↑ <a href="#cite_ref-:5_25-0">a</a> <a href="#cite_ref-:5_25-1">b</a> Jonathan G. Van Vranken, Sara M. Nowinski, Katie J. Clowers, Mi-Young Jeong, Yeyun Ouyang, Jordan A. Berg, Jeremy P. Gygi, Steven P. Gygi, Dennis R. Winge, Jared Rutter: <cite style="font-style:italic">ACP Acylation Is an Acetyl-CoA-Dependent Modification Required for Electron Transport Chain Assembly</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Molecular Cell</cite>. Band 71, Nr. 4, August 2018, S. 567–580.e4, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.molcel.2018.06.039">10.1016/j.molcel.2018.06.039</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30118679?dopt=Abstract">PMID 30118679</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6104058/">PMC 6104058</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1097276518305148">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=ACP+Acylation+Is+an+Acetyl-CoA-Dependent+Modification+Required+for+Electron+Transport+Chain+Assembly&rft.au=Jonathan+G.+Van+Vranken%2C+Sara+M.+Nowinski%2C+Katie+J.+Clowers%2C+...&rft.date=2018-08&rft.doi=10.1016%2Fj.molcel.2018.06.039&rft.genre=journal&rft.issue=4&rft.jtitle=Molecular+Cell&rft.pages=567-580.e4&rft.pmc=6104058&rft.pmid=30118679&rft.volume=71" style="display:none">

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<li id="cite_note-26"><a href="#cite_ref-26">↑</a> Ali J. Masud, Alexander J. Kastaniotis, M. Tanvir Rahman, Kaija J. Autio, J. Kalervo Hiltunen: <cite style="font-style:italic">Mitochondrial acyl carrier protein (ACP) at the interface of metabolic state sensing and mitochondrial function</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research</cite>. Band 1866, Nr. 12, Dezember 2019, S. 118540, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bbamcr.2019.118540">10.1016/j.bbamcr.2019.118540</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S016748891930151X">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Mitochondrial+acyl+carrier+protein+%28ACP%29+at+the+interface+of+metabolic+state+sensing+and+mitochondrial+function&rft.au=Ali+J.+Masud%2C+Alexander+J.+Kastaniotis%2C+M.+Tanvir+Rahman%2C+...&rft.date=2019-12&rft.doi=10.1016%2Fj.bbamcr.2019.118540&rft.genre=journal&rft.issue=12&rft.jtitle=Biochimica+et+Biophysica+Acta+%28BBA%29+-+Molecular+Cell+Research&rft.pages=118540&rft.volume=1866" style="display:none">

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<li id="cite_note-27"><a href="#cite_ref-27">↑</a> Matthew D. Hirschey, Yingming Zhao: <cite style="font-style:italic">Metabolic Regulation by Lysine Malonylation, Succinylation, and Glutarylation</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Molecular & Cellular Proteomics</cite>. Band 14, Nr. 9, September 2015, S. 2308–2315, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1074/mcp.R114.046664">10.1074/mcp.R114.046664</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1535947620326402">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Metabolic+Regulation+by+Lysine+Malonylation%2C+Succinylation%2C+and+Glutarylation&rft.au=Matthew+D.+Hirschey%2C+Yingming+Zhao&rft.date=2015-09&rft.doi=10.1074%2Fmcp.R114.046664&rft.genre=journal&rft.issue=9&rft.jtitle=Molecular+%26+Cellular+Proteomics&rft.pages=2308-2315&rft.volume=14" style="display:none">

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<li id="cite_note-28"><a href="#cite_ref-28">↑</a> Lu Zou, Yanyan Yang, Zhibin Wang, Xiuxiu Fu, Xiangqin He, Jiayi Song, Tianxiang Li, Huibo Ma, Tao Yu: <cite style="font-style:italic">Lysine Malonylation and Its Links to Metabolism and Diseases</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Aging and disease</cite>. Band 14, Nr. 1, 2023, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%222152-5250%22&key=cql">2152-5250</a>, S. 84, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.14336/AD.2022.0711">10.14336/AD.2022.0711</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.aginganddisease.org/EN/10.14336/AD.2022.0711">aginganddisease.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Lysine+Malonylation+and+Its+Links+to+Metabolism+and+Diseases&rft.au=Lu+Zou%2C+Yanyan+Yang%2C+Zhibin+Wang%2C+...&rft.date=2023&rft.doi=10.14336%2FAD.2022.0711&rft.genre=journal&rft.issn=2152-5250&rft.issue=1&rft.jtitle=Aging+and+disease&rft.pages=84&rft.volume=14" style="display:none">

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<li id="cite_note-:6-29">↑ <a href="#cite_ref-:6_29-0">a</a> <a href="#cite_ref-:6_29-1">b</a> Enora Le Questel, Charlène Besnard, Florian Atger, Yolène Foucher, Alwéna Tollec, Victoria Pakulska, Arsênio Rodrigues Oliveira, Chloé Clotteau, Mathilde Gourdel, Ivan Nemazanyy, Mikael Croyal, Yohann Coute, David Jacobi, Bertrand Cariou, Daniel Mauvoisin: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.09.03.607283v1">Diurnal regulation of Acyl-CoA synthetase 3 (ACSF3) underlies daily mitochondrial lysine-malonylation and hepatic metabolism.</a> 6. September 2024, abgerufen am 27. April 2025 (englisch).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AACSF3&rft.title=Diurnal+regulation+of+Acyl-CoA+synthetase+3+%28ACSF3%29+underlies+daily+mitochondrial+lysine-malonylation+and+hepatic+metabolism&rft.description=Diurnal+regulation+of+Acyl-CoA+synthetase+3+%28ACSF3%29+underlies+daily+mitochondrial+lysine-malonylation+and+hepatic+metabolism&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.biorxiv.org%2Fcontent%2F10.1101%2F2024.09.03.607283v1&rft.creator=Enora+Le+Questel%2C+Charl%C3%A8ne+Besnard%2C+Florian+Atger%2C+Yol%C3%A8ne+Foucher%2C+Alw%C3%A9na+Tollec%2C+Victoria+Pakulska%2C+Ars%C3%AAnio+Rodrigues+Oliveira%2C+Chlo%C3%A9+Clotteau%2C+Mathilde+Gourdel%2C+Ivan+Nemazanyy%2C+Mikael+Croyal%2C+Yohann+Coute%2C+David+Jacobi%2C+Bertrand+Cariou%2C+Daniel+Mauvoisin&rft.date=2024-09-06&rft.language=en">

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<li id="cite_note-30"><a href="#cite_ref-30">↑</a> James A. Hamilton: <cite style="font-style:italic">New insights into the roles of proteins and lipids in membrane transport of fatty acids</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Prostaglandins, Leukotrienes and Essential Fatty Acids</cite>. Band 77, Nr. 5-6, November 2007, S. 355–361, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.plefa.2007.10.020">10.1016/j.plefa.2007.10.020</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0952327807001482">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=New+insights+into+the+roles+of+proteins+and+lipids+in+membrane+transport+of+fatty+acids&rft.au=James+A.+Hamilton&rft.date=2007-11&rft.doi=10.1016%2Fj.plefa.2007.10.020&rft.genre=journal&rft.issue=5-6&rft.jtitle=Prostaglandins%2C+Leukotrienes+and+Essential+Fatty+Acids&rft.pages=355-361&rft.volume=77" style="display:none">

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<li id="cite_note-:20-31">↑ <a href="#cite_ref-:20_31-0">a</a> <a href="#cite_ref-:20_31-1">b</a> <a href="#cite_ref-:20_31-2">c</a> Parith Wongkittichote, Nicholas Ah Mew, Kimberly A. Chapman: <cite style="font-style:italic">Propionyl-CoA carboxylase – A review</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Molecular Genetics and Metabolism</cite>. Band 122, Nr. 4, Dezember 2017, S. 145–152, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.ymgme.2017.10.002">10.1016/j.ymgme.2017.10.002</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29033250?dopt=Abstract">PMID 29033250</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5725275/">PMC 5725275</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1096719217305322">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Propionyl-CoA+carboxylase+-+A+review&rft.au=Parith+Wongkittichote%2C+Nicholas+Ah+Mew%2C+Kimberly+A.+Chapman&rft.date=2017-12&rft.doi=10.1016%2Fj.ymgme.2017.10.002&rft.genre=journal&rft.issue=4&rft.jtitle=Molecular+Genetics+and+Metabolism&rft.pages=145-152&rft.pmc=5725275&rft.pmid=29033250&rft.volume=122" style="display:none">

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<li id="cite_note-:21-32">↑ <a href="#cite_ref-:21_32-0">a</a> <a href="#cite_ref-:21_32-1">b</a> PamelaSara E. Head, Sangho Myung, Yong Chen, Jessica L. Schneller, Cindy Wang, Nicholas Duncan, Pauline Hoffman, David Chang, Abigael Gebremariam, Marjan Gucek, Irini Manoli, Charles P. Venditti: <cite style="font-style:italic">Aberrant methylmalonylation underlies methylmalonic acidemia and is attenuated by an engineered sirtuin</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Science Translational Medicine</cite>. Band 14, Nr. 646, 25. Mai 2022, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221946-6234%22&key=cql">1946-6234</a>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/scitranslmed.abn4772">10.1126/scitranslmed.abn4772</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/35613279?dopt=Abstract">PMID 35613279</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC10468269/">PMC 10468269</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.science.org/doi/10.1126/scitranslmed.abn4772">science.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Aberrant+methylmalonylation+underlies+methylmalonic+acidemia+and+is+attenuated+by+an+engineered+sirtuin&rft.au=PamelaSara+E.+Head%2C+Sangho+Myung%2C+Yong+Chen%2C+...&rft.date=2022-05-25&rft.doi=10.1126%2Fscitranslmed.abn4772&rft.genre=journal&rft.issn=1946-6234&rft.issue=646&rft.jtitle=Science+Translational+Medicine&rft.pmc=10468269&rft.pmid=35613279&rft.volume=14" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-33"><a href="#cite_ref-33">↑</a> Makayla S. Lancaster, Brett H. Graham: <cite style="font-style:italic">Succinyl-CoA Synthetase Dysfunction as a Mechanism of Mitochondrial Encephalomyopathy: More than Just an Oxidative Energy Deficit</cite>. In: <cite style="font-style:italic">International Journal of Molecular Sciences</cite>. Band 24, Nr. 13, 27. Juni 2023, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221422-0067%22&key=cql">1422-0067</a>, S. 10725, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3390/ijms241310725">10.3390/ijms241310725</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/37445899?dopt=Abstract">PMID 37445899</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC10342173/">PMC 10342173</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.mdpi.com/1422-0067/24/13/10725">mdpi.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Succinyl-CoA+Synthetase+Dysfunction+as+a+Mechanism+of+Mitochondrial+Encephalomyopathy%3A+More+than+Just+an+Oxidative+Energy+Deficit&rft.au=Makayla+S.+Lancaster%2C+Brett+H.+Graham&rft.date=2023-06-27&rft.doi=10.3390%2Fijms241310725&rft.genre=journal&rft.issn=1422-0067&rft.issue=13&rft.jtitle=International+Journal+of+Molecular+Sciences&rft.pages=10725&rft.pmc=10342173&rft.pmid=37445899&rft.volume=24" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-34"><a href="#cite_ref-34">↑</a> Monique G. M. de Sain-van der Velden, Maria van der Ham, Judith J. Jans, Gepke Visser, Hubertus C. M. T. Prinsen, Nanda M. Verhoeven-Duif, Koen L. I. van Gassen, Peter M. van Hasselt: <cite style="font-style:italic">A New Approach for Fast Metabolic Diagnostics in CMAMMA</cite>. In: <cite style="font-style:italic">JIMD Reports, Volume 30</cite>. Band 30. Springer Berlin Heidelberg, Berlin, Heidelberg 2016, ISBN 978-3-662-53680-3, S. 15–22, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/8904_2016_531">10.1007/8904_2016_531</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26915364?dopt=Abstract">PMID 26915364</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5110436/">PMC 5110436</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://link.springer.com/10.1007/8904_2016_531">springer.com</a> [abgerufen am 24. Februar 2024]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=A+New+Approach+for+Fast+Metabolic+Diagnostics+in+CMAMMA&rft.au=Monique+G.+M.+de+Sain-van+der+Velden%2C+Maria+van+der+Ham%2C+Judith+J.+Jans%2C+...&rft.btitle=JIMD+Reports%2C+Volume+30&rft.date=2016&rft.doi=10.1007%2F8904_2016_531&rft.genre=book&rft.isbn=9783662536803&rft.pages=15-22&rft.place=Berlin%2C+Heidelberg&rft.pmc=5110436&rft.pmid=26915364&rft.pub=Springer+Berlin+Heidelberg&rft.volume=30" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-:7-35">↑ <a href="#cite_ref-:7_35-0">a</a> <a href="#cite_ref-:7_35-1">b</a> Jonas Eriksson Ström, Simon Kebede Merid, Robert Linder, Jamshid Pourazar, Anne Lindberg, Erik Melén, Annelie F. Behndig: <cite style="font-style:italic">Airway MMP-12 and DNA methylation in COPD: an integrative approach</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Respiratory Research</cite>. Band 26, Nr. 1, 10. Januar 2025, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221465-993X%22&key=cql">1465-993X</a>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1186/s12931-024-03088-3">10.1186/s12931-024-03088-3</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/39794761?dopt=Abstract">PMID 39794761</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC11724436/">PMC 11724436</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://respiratory-research.biomedcentral.com/articles/10.1186/s12931-024-03088-3">biomedcentral.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Airway+MMP-12+and+DNA+methylation+in+COPD%3A+an+integrative+approach&rft.au=Jonas+Eriksson+Str%C3%B6m%2C+Simon+Kebede+Merid%2C+Robert+Linder%2C+...&rft.date=2025-01-10&rft.doi=10.1186%2Fs12931-024-03088-3&rft.genre=journal&rft.issn=1465-993X&rft.issue=1&rft.jtitle=Respiratory+Research&rft.pmc=11724436&rft.pmid=39794761&rft.volume=26" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-36"><a href="#cite_ref-36">↑</a> Shengyu Zhang, Congcong Shen, Han Di, Yanhong Wang, Feng Guan: <cite style="font-style:italic">Regulatory Mechanisms of Phenolic Acids in Metabolic Dysfunction-Associated Steatotic Liver Disease: A Review</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Antioxidants</cite>. Band 14, Nr. 7, 20. Juni 2025, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%222076-3921%22&key=cql">2076-3921</a>, S. 760, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3390/antiox14070760">10.3390/antiox14070760</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.mdpi.com/2076-3921/14/7/760">mdpi.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:ACSF3&rft.atitle=Regulatory+Mechanisms+of+Phenolic+Acids+in+Metabolic+Dysfunction-Associated+Steatotic+Liver+Disease%3A+A+Review&rft.au=Shengyu+Zhang%2C+Congcong+Shen%2C+Han+Di%2C+...&rft.date=2025-06-20&rft.doi=10.3390%2Fantiox14070760&rft.genre=journal&rft.issn=2076-3921&rft.issue=7&rft.jtitle=Antioxidants&rft.pages=760&rft.volume=14" style="display:none">

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</ol></div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literaturhinweise">Literaturhinweise</h2></div>

<ul><li>P. A. Watkins, D. Maiguel, Z. Jia, J. Pevsner: Evidence for 26 distinct acyl-coenzyme A synthetase genes in the human genome. In: Journal of Lipid Research. Band 48, Nr. 12, Dezember 2007, S. 2736–2750. <a href="https://doi.org/10.1194/jlr.M700378-JLR200" class="extiw external" title="doi:10.1194/jlr.M700378-JLR200">doi:10.1194/jlr.M700378-JLR200</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17762044?dopt=Abstract">PMID 17762044</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li>Human <a rel="nofollow" class="external text" href="https://genome.ucsc.edu/cgi-bin/hgTracks?db=hg38&lastVirtModeType=default&lastVirtModeExtraState=&virtModeType=default&virtMode=0&nonVirtPosition=&position=chr16%3A89093852%2D89156233&hgsid=1953613802_bVWEfoChzaOYlT51XSoTkSm03SZ9">ACSF3</a> genome location and <a rel="nofollow" class="external text" href="https://genome.ucsc.edu/cgi-bin/hgGene?db=hg38&hgg_type=knownGene&hgg_gene=ACSF3">ACSF3</a> gene details page in the UCSC Genome Browser.</li></ul>

Dieser Artikel enthält einen Text aus der <a href="United_States_National_Library_of_Medicine" title="United States National Library of Medicine">United States National Library of Medicine</a>, der <a href="Gemeinfreiheit" title="Gemeinfreiheit">gemeinfrei</a> ist.

</div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2025-09-27" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=ACSF3&oldid=260091920">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

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